中科院谢旗研究组在 ABA 受体调控研究方面取得新进展

来源: 生物通 / 作者: 2020-09-15
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脱落酸(Abscisic acid,ABA)作为主要的植物激素之一,参与植物的生长发育和各种生物和非生物胁迫应对过程。在不良环境胁迫下,植物细胞中的 ABA 含量增多,是植物感受和应对外界环境的信号。因此,通过对 ABA 信号转导通路分子机理的深入探索和研究,有望进一步发掘相关功能基因,培育出抗旱耐盐等优良性状的作物。谢旗研究组和西班牙 Pedro L. Rodriguez 实验室前期的研究工作分别发现,参与内膜运输途径的 ESCRTs(Endosome Sorting Complex Required for Transports)复合体组分 VPS23A 和 FYVE1/FREE1,通过识别 ABA 受体 PYL4,能够介导 ABA 受体进入内膜运输途径,从而进入液泡中进行降解,最终影响 ABA 受体的定位和蛋白稳定性(Belda-Palazon et al., 2016; Yu et al., 2016)。

在研究 VPS23A 参与调控 ABA 信号途径的过程中,谢旗研究组发现 ABA 处理同时也影响了 VPS23A 的稳定性,从而启动了植物 ESCRT 复合体组分蛋白稳定性这个空白领域的研究。

中国科学院遗传与发育生物学研究所谢旗研究组发现 VPS23A 能够通过 26S 蛋白酶体途径降解,并且其能够被 K48 位连接的泛素链修饰。K48 位连接的泛素链修饰往往导致被修饰蛋白进入 26S 蛋白酶体途径进行降解。通过 IP/LC-MS-MS 的方法,鉴定到一个与 VPS23A 互作的候选蛋白 XBAT35。XBAT35 是一个 RING 类型的 E3 泛素连接酶,它能够与 VPS23A 相互作用。xbat35 突变体在子叶变绿和根长生长方面表现出对 ABA 不敏感的表型,并且在干旱处理下,植株存活率下降;这与 vps23a 突变体的表型相反,暗示着 XBAT35 作为一个 E3 泛素连接酶有可能通过泛素化修饰而负调控 VPS23A 蛋白稳定性。一系列生化实验证明 XBAT35 的确能够促进 VPS23A 蛋白的降解,并且 XBAT35 能够直接介导 VPS23A 的 K48 连接的泛素链修饰。因此,VPS23A 是 XBAT35 的一个降解型泛素底物蛋白。

进一步实验表明,ABA 促进 XBAT35 对 VPS23A 的降解作用,从而释放 VPS23A 对 PYL4 蛋白的抑制作用,帮助植物激活 ABA 信号通路以应对外界环境胁迫。

该项研究不仅进一步阐明了 ESCRT 复合体在 ABA 信号接收中的响应和调控机制,而且揭示了植物中两条主要的蛋白降解途径,包括 ESCRT 复合体参与的内膜运输降解途径和泛素蛋白酶体降解途径,如何通过影响 ABA 受体的蛋白水平而精细调节 ABA 信号的激活和去激活的分子机理。

上述研究结果于 2020 年 9 月 8 日在线发表在 Molecular Plant 杂志(DOI:10.1016/j.molp.2020.09.008),谢旗组助理研究员于菲菲和博士生曹孝强为该论文的共同第一作者,谢旗研究员和于菲菲助理研究员为共同通讯作者。该工作得到国家重点研发计划项目和国家自然科学基金委项目的资助。

 

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